Menu
Struktur sekunder protein JenisAtribut geometri | α-heliks | heliks 310 | π-heliks |
---|---|---|---|
Asid amino per pusingan | 3.6 | 3.0 | 4.4 |
Translasi per asid amino | 1.5 Å (0.15 nm) | 2.0 Å (0.20 nm) | 1.1 Å (0.11 nm) |
Jejari heliks | 2.3 Å (0.23 nm) | 1.9 Å (0.19 nm) | 2.8 Å (0.28 nm) |
Pic | 5.4 Å (0.54 nm) | 6.0 Å (0.60 nm) | 4.8 Å (0.48 nm) |
Struktur sekunder paling biasa ialah heliks alfa dan helaian beta. Heliks lain, seperti heliks 310 dan heliks π, dikira mempunyai corak ikatan hidrogen yang mampu berdasarkan tenaga, tetapi jarang diperhatikan dalam protein semula jadi, kecuali di hujung heliks α disebabkan pemampatan tulang belakang yang tidak elok di tengah-tengah heliks. Struktur lanjutan lain seperti heliks poliprolina dan kepingan alfa jarang ditemui dalam protein keadaan asal, tetapi sering dihipotesiskan sebagai perantara lipatan protein yang penting. Pusingan ketat dan belokan fleksibel yang longgar memautkan elemen struktur sekunder yang lebih "biasa". Gegelung rawak bukanlah struktur sekunder yang benar, tetapi merupakan kelas konformasi yang menunjukkan ketiadaan struktur sekunder biasa.
Asid amino berbeza dalam keupayaannya untuk membentuk pelbagai unsur struktur sekunder. Prolina dan glisina kadangkala dikenali sebagai "pemutus heliks" kerana ia mengganggu keteraturan konformasi tulang belakang heliks α; walau bagaimanapun, kedua-duanya mempunyai kebolehan konformasi yang luar biasa dan lazimnya ditemui dalam pusingan. Asid amino yang lebih suka menggunakan konformasi heliks dalam protein termasuk metionina, alanina, leusina, glutamat dan lisina ("MALEK" dalam kod 1 huruf asid amino ); Sebaliknya, sisa aromatik besar (triptofan, tirosina dan fenilalanina) dan asid amino bercabang Cβ (isoleusina, valina dan treonina) lebih cenderung ke arah konformassi helaian. Walau bagaimanapun, keutamaan ini tidak cukup kuat untuk menghasilkan kaedah yang boleh dipercayai untuk meramalkan struktur sekunder daripada jujukan semata-mata.
Kamus Struktur Sekunder Protein (DSSP, Dictionary of Protein Secondary Structure), biasanya digunakan untuk menerangkan struktur sekunder protein dengan kod huruf tunggal. Struktur sekunder diberikan berdasarkan corak ikatan hidrogen seperti yang dicadangkan oleh Pauling et al. pada tahun 1951 (sebelum sebarang struktur protein pernah ditentukan menerusi eksperimen). Terdapat lapan jenis struktur sekunder yang ditakrifkan oleh DSSP:
Menu
Struktur sekunder protein JenisBerkaitan
Struktur Struktur tertier protein Struktur Bumi Struktur sekunder protein Struktur primer protein Struktur sosial Struktur najam Struktur organisasi Struktur hablur Struktur dataRujukan
WikiPedia: Struktur sekunder protein http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/... //www.amazon.com/dp/B0007J31SC //citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/summary?doi=10.1.1... http://prodata.swmed.edu/Lab/Thiored_Proteins04.pd... //pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15320732 //pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15558583 //pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20221928 //pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27935949 //pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28706065 //pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/354496