Jenis Struktur sekunder protein

Ciri-ciri struktur tiga bentuk utama heliks protein[3][4]
Atribut geometriα-heliksheliks 310π-heliks
Asid amino per pusingan3.63.04.4
Translasi per asid amino1.5 Å (0.15 nm)2.0 Å (0.20 nm)1.1 Å (0.11 nm)
Jejari heliks2.3 Å (0.23 nm)1.9 Å (0.19 nm)2.8 Å (0.28 nm)
Pic5.4 Å (0.54 nm)6.0 Å (0.60 nm)4.8 Å (0.48 nm)

Struktur sekunder paling biasa ialah heliks alfa dan helaian beta. Heliks lain, seperti heliks 310 dan heliks π, dikira mempunyai corak ikatan hidrogen yang mampu berdasarkan tenaga, tetapi jarang diperhatikan dalam protein semula jadi, kecuali di hujung heliks α disebabkan pemampatan tulang belakang yang tidak elok di tengah-tengah heliks. Struktur lanjutan lain seperti heliks poliprolina dan kepingan alfa jarang ditemui dalam protein keadaan asal, tetapi sering dihipotesiskan sebagai perantara lipatan protein yang penting. Pusingan ketat dan belokan fleksibel yang longgar memautkan elemen struktur sekunder yang lebih "biasa". Gegelung rawak bukanlah struktur sekunder yang benar, tetapi merupakan kelas konformasi yang menunjukkan ketiadaan struktur sekunder biasa.

Asid amino berbeza dalam keupayaannya untuk membentuk pelbagai unsur struktur sekunder. Prolina dan glisina kadangkala dikenali sebagai "pemutus heliks" kerana ia mengganggu keteraturan konformasi tulang belakang heliks α; walau bagaimanapun, kedua-duanya mempunyai kebolehan konformasi yang luar biasa dan lazimnya ditemui dalam pusingan. Asid amino yang lebih suka menggunakan konformasi heliks dalam protein termasuk metionina, alanina, leusina, glutamat dan lisina ("MALEK" dalam kod 1 huruf asid amino ); Sebaliknya, sisa aromatik besar (triptofan, tirosina dan fenilalanina) dan asid amino bercabang Cβ (isoleusina, valina dan treonina) lebih cenderung ke arah konformassi helaian. Walau bagaimanapun, keutamaan ini tidak cukup kuat untuk menghasilkan kaedah yang boleh dipercayai untuk meramalkan struktur sekunder daripada jujukan semata-mata.

Klasifikasi DSSP

Kamus Struktur Sekunder Protein (DSSP, Dictionary of Protein Secondary Structure), biasanya digunakan untuk menerangkan struktur sekunder protein dengan kod huruf tunggal. Struktur sekunder diberikan berdasarkan corak ikatan hidrogen seperti yang dicadangkan oleh Pauling et al. pada tahun 1951 (sebelum sebarang struktur protein pernah ditentukan menerusi eksperimen). Terdapat lapan jenis struktur sekunder yang ditakrifkan oleh DSSP:

  • G = heliks 3 pusingan (heliks 310). Panjang minimum 3 sisa.
  • H = heliks 4 pusingan (heliks alfa). Panjang minimum 4 sisa.
  • I = heliks 5 pusingan (heliks pi). Panjang minimum 5 sisa.
  • T = pusingan terikat hidrogen (3, 4 atau 5 pusingan)
  • E = untaian lanjutan dalam helaian beta bentuk selari dan/atau antiselari. Panjang minimum 2 sisa.
  • B = sisa dalam jambatan beta terpencil (pembentukan ikatan hidrogen helaian beta pasangan tunggal)
  • S = bengkokan (satu-satunya bahagian tak berasaskan ikatan hidrogen).
  • C = gegelung (sisa yang tidak berada dalam mana-mana konformasi di atas).